其实肽键的别名就叫酰胺键。酰胺键是一种带负电性的官能团。在有机化学中,酰胺键是-CO-NH-,其中碳氧成双键,氮氢成单键。
1、范围不一样:肽键都是酰胺键,酰胺键包括肽键但不等同于肽键,酰胺键所指的范围比肽键的大。
2、在生物化学中,酰胺键就是指肽键,由一分子氨基酸的氨基与另一分子氨基酸的羧基脱水缩合而来。但是形成肽键至少要2个及以上的氨基酸,只有二肽及多肽里面的酰胺键才叫做肽键。
氨基酸通过肽键连接形成的产物称为肽(peptide)。最简单的肽是由二个氨基酸残基形成的肽,称为二肽。由于肽中的氨基酸已经不是游离的氨基酸了,所以称为氨基酸残基。
一条多肽链的一端含有一个游离的氨基,另一端含有一个游离的羧基。所以,一般肽链中形成的肽键数比氨基酸分子数少一个。每两个分子的氨基酸脱水缩合反应成一个肽键失去一个水分子,肽键数等于失去的水分子数等于氨基酸数减形成的肽链数。
由三个残基形成的肽称为三肽,依此类推,下图给出了一个五肽结构式。
每形成一个肽键将丢失一分子水。肽链中的氨基酸的α-氨基和α-羧基都用于形成肽键,所以一个肽链只有一个游离的α-氨基(常称为肽链N端)和一个游离的α-羧基(常称为肽链C端),共价修饰的末端和环形的肽链除外。高分子量的多肽一般都称为蛋白质。
从多肽的结构可以看出,多肽的大多数离子电荷都是由它的组成氨基酸残基的侧链贡献的。所以一个多肽和蛋白质的离子特性和它的溶解性都取决于它的氨基酸组成。此外就象我们将在下面看到的那样,氨基酸残基侧链之间的相互作用对于稳定一个蛋白质分子的三维结构有重要贡献。
有些肽比较大,例如胰岛素就是含有51个氨基酸残基的多肽,具有重要的生物学活性。但有些肽虽然比较小,也具有重要的生理功能。例如加压素(9肽)和催产素(9肽)。
一些神经多肽的类似物,如内啡肽,就是一种天然的止痛药。还有一些非常简单的肽也常用作食物的调味剂。如甜味剂就是天冬氨酰苯丙氨酸的甲基酯。它的甜度是蔗糖的200倍,所以广泛用于食品饮料中。
①一种有机化合物,由氨基酸脱水而成,含有羧基和氨基,是一种两性化合物。亦称“胜”。
②酰胺之一。它是由两个或多个氨基酸通过一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基结合而成。
一个氨基酸不能称为肽,也不能合成肽,必须是两个或两个以上氨基酸以肽键相连的化合物。
两个氨基酸以肽键相连的化合物称为二肽;三个氨基酸以肽键相连的化合物称为三肽,以此类推,三十四个氨基酸以肽键相连的化合物称为三十四肽。
③是涉及生物体内多种细胞功能的生物活性物质。截止2003年9月,生物体内已发现几百种肽,是机体完成各种复杂的生理活性必不可少的参与者。所有细胞都能合成多肽物质,其功能活动也受多肽的调节。
它涉及激素、神经、细胞生长和生殖各领域,其重要性在于调节体内各个系统器官和细胞。酶法多肽的生理和药理作用主要是激活体内有关酶系,促进中间代谢膜的通透性,或通过控制DNA转录或翻译而影响特异的蛋白合成,最终产生特定的生理效应或发挥其药理作用。
肽优于氨基酸,一是较氨基酸吸收快速;二是以完整的形式被机体吸收;三是主动吸收(氨基酸属被动吸收);四是低耗,与氨基酸比较,肽吸收具有低耗或不需消耗能量的特点,肽通过十二指肠吸收后,直接进入血液循环,将自身能量营养输送到人体各个部位。
五是肽吸收较氨基酸,具有不饱和的特点;六是氨基酸只有20种,功能可数,而肽以氨基酸为底物,可合成上百上千种。
④肽是一种链状的氨基酸聚合物 ,胜肽是属于降解的小分子胶原蛋白,含氨基酸基团,属于原料类产品。胜肽也是人体中原本就存在的成分,是一种氨基酸形成的链状结构。我们所熟悉的蛋白质,就是一种多胜肽链。因氨基酸的组份和顺序各不相同而组成不同的肽。
由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”,以此类推,有9个氨基酸组成的化合物称为“九肽”,由多个氨基酸(一般为50个,也有称100个的)组成的肽则称为多肽,组成多肽的氨基酸单元称为“氨基酸残基”。肽键将氨基酸与氨基酸头尾相连。
教学目的与要求:掌握生物化学的含义,主要研究内容、学科分支、学科特 点、生物化学的地位,以及学习生物化学的意义。 生物化学的概念(0.2学时) 生物化学的研究内容(0.25学时) 生物化学发展简史(0.15学时) 生物化学的发展趋势(0.15学时) 生物化学的学习方法(0.25学时) 教学重点与难点:生物化学研究内容;生物化学的发展趋势 生物化学(Biochemistry)这门学科,顾名思义是研究生命的化学。它的准确定义是:在分子水平上研究生物体的化学本质及其在生命活动过程中的化学变化规律。即,运用化学的原理和方法来探究生命现象的分子基础。 二、生物化学的研究内容 1、生物体的化学组成、结构、性质和功能 2、生物体内的物质代谢、能量转换以及调节 3、生物体生命现象的信息传递与表达 生物化学研究的第三个方面,通过DNA的复制由亲代传递给子代。在子代的生长发育过程中,遗传信息从DNA转录给RNA,然后翻译成特异的蛋白质,以执行各种生命功能。 以上就是我们这个学期的生物化学课程将要学习的内容的一个概括,希望能够给大家一个粗略的轮廓,对大家以后的学习有所帮助。下面我简要介绍一下生物化学的发展简史。 三、生物化学的发展简史 1、生物化学的产生阶段(17~18世纪) 2、生物化的独立阶段(19世纪) 3、生物化学的发展阶段(20世纪上半叶) 4、生物化学的深化阶段(20世纪50年代至今) 四、生物化学的发展趋势 我们刚才讲过,蛋白质是生命的物质基础。对于生命活动领域,我们仍然了解的太少,大量的未知事件等待被研究。由于基因工程技术的逐渐成熟,后基因组时代,利用基因工程技术对蛋白质进行研究将会是生物化学领域的生长点。举例来说,在老年痴呆这一疾病的研究中,我们已经知道有一种叫做APP的蛋白起到非常重要的作用,它分解后形成的小分子肽Aβ是老年痴呆的重要致病因子之一。 今后生物化学发展的另外一个重要的特点就是学科间的交叉。由于研究内容越来越深入,单纯的生物化学知识和技术已经不能满足需求,细胞生物学、神经生物学、发育生物学和生物制药已经与现在生物化学的研究密不可分。如果我们要研究一种酶在细胞内的生理功能,我们就必然结合细胞生物学的技术;如果我们要研究神经活性物质的作用机理,我们也无法避免要结合已有的神经生物学研究成果;生物制药,由于它在造福人类方面不容忽视的影响以及它对于社会经济发展的促进,也会是今后生物化学研究的一个热点。 思考与练习:1、什么是生物化学?它的研究内容主要有哪些? 2、生物化学在生命科学中占有什么地位? 3、生物化学在实践中有何意义? 掌握氨基酸的结构及理化性质;蛋白质分子的基本结构、空间结构及理化性质;蛋白质变性、复性的过程。 了解蛋白质的各种分类方法。 一、蛋白质的分子组成(0.5学时) 1、蛋白质的元素组成特点 2、氨基酸的结构通式,氨基酸的理化性质氨基酸的连接方式 二、蛋白质的分子结构(2。3学时) 1、蛋白质的一级结构:蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键。 2、蛋白质的空间结构: 蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式:α-螺旋,β-折叠,β-转角与无规卷曲。掌握α-螺旋,β-折叠的结构特点 蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键:疏水作用、离子键、氢键和范德华引力 蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键 3、蛋白质结构与功能的关系:一级结构决定空间结构,空间结构决定生物学功能。 三、蛋白质的理化性质(2学时) 3、蛋白质的变性、沉淀和凝固 4、紫外吸收和呈色反应。 四、蛋白质的分类(0.2学时) 重点:氨基酸的重要理化性质,蛋白质的性质;蛋白质的结构层次 难点:蛋白质的二级结构。 蛋白质是生物体的基本组成成份。蛋白质是由20种氨基酸组成的高分子有机物质,典型的蛋白质分子含数百至数千个aa残基,分子量数千至数百万。 蛋白质在自然界及生物体中分布广、含量高、功能多种多样。它是生命体系中最重要的成分。肌肉、毛发、血细胞等以及常见的鸡蛋、皮革、蚕丝等都主要是由蛋白质组成的。蛋白质在人体内的含量很多,约占人体固体成分的45%。 它的分布很广,几乎所有的器官组织都含蛋白质,所以它又与所有的生命活动密切联系。它不仅是生物体的最基本的组成物质,又是生命活动的主要体现者。 二、蛋白质的生物学意义(功能多样性) 1、迄今为止,几乎所有的酶都是蛋白质。 酶:酶的化学本质主要是蛋白质,且催化的反应温和、快速、专一,任何生命活动之必须,有的还具有辅酶 2、组成成分,如参与细胞结构的建造,起支持和保护作用。 结构成分:胶原蛋白(肌腱、筋),角蛋白(头发、指甲),膜蛋白等。生物体就是蛋白质堆积而成,人的长相也是由蛋白质决定的。 4、调节物质代谢的激素有许多也是蛋白质或它的衍生物; 5、疾病的发生与防御也与蛋白质有关。 防御异体侵入机体,清除抗原,具高度专一性。病毒外壳蛋白 免疫系统:防御系统,抗原(进入"体内"的生物大分子和有机体),发炎。 细胞免疫:T细胞本身,分化,脓细胞。 体液免疫:B细胞,释放抗体,导弹,免疫球蛋白(Ig)。 蛋白质--它是构成生物体的一类最重要的有机氮化合物; 蛋白质不论其来源如何(动植物、微生物),各种蛋白质的元素组成很近似各元素的百分比对于大多数蛋白质都较相似;所含的主要元素有: 除此之外,不同种类的蛋白质中尚含有少量的其他元素,这些称为微量元素。蛋白质中所含的微量元素主要有: 碘,主要存在于甲状腺球蛋白中。此外还有锌,铜等。 蛋白质元素组成的特点是一切蛋白质都含有氮元素(或者说是区别于糖和脂的特征性元素),且比较恒定,平均为16%。而糖、脂多不含氮,即使含氮,其量也甚微,且不恒定。 是由多种氨基酸结合而成的一类具有特定的空间构象和生物学活性生物大分子。 形状:纤维状蛋白质对称性差,分子类似纤维或棒状,通常在生物体内作为结构成分存在,比如胶原纤维、角蛋白、丝心蛋白等;球状蛋白质分子对称性好,接近球型或椭球型,在细胞内通常承担动态的功能,大多数蛋白属于这一类。 第一节 蛋白质的基本组成单位――氨基酸 一、氨基酸的一般结构特征 目前,已发现的氨基酸可能超过200种左右,但组成蛋白质分子的氨基酸只有20种左右。这20种氨基酸也称为蛋白质氨基酸。这20种aa中,除脯氨酸外,都具有下图所示结构: 二、氨基酸的分类(自学) 三、氨基酸的重要理化性质 氨基酸的化学性质是由它的结构决定的,不同氨基酸之间的差异仅在侧链上,因此氨基酸具有许多共同的性质,个别氨基酸由于侧链的特殊结构尚有许多特殊的性质。 这是氨基酸最重要的性质。氨基酸分子中既含有羧基,又含有氨基,故它是两性电解质。两性离子,又称为兼性离子即在同一个分子中含有等量的正负两种电荷或在同一氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COOH-负离子。 氨基酸既是两性电解质,它在溶液中的带电情况,随溶液的pH的变化而变化。改变溶液的pH,可以使氨基酸带正电,或带负电。 在一定的pH条件下,氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相同,即净电荷为零,此时溶液的pH称为该种氨基酸的等电点(pI)。氨基酸的等电点是它呈现电中性时所处环境的pH。不同氨基酸由于分子中所含的可解离基团不同,解离程度不同,等电点不同。在等电点时,氨基酸的物理性质有所不同,最显著的特性是溶解度降低。氨基酸的等电点可由实验测定,也可根据氨基酸分子中所带的可解离基团的pK值来计算(课本方程式)。 从上述结论知,等电溶液的pH与离子浓度无关,其值决定于两性离子两侧的可解离基团的pK值。 例如:甘氨酸在PH值为1的酸性条件下带正电荷,而当溶液的PH值为11的碱性环境时,则带负电荷;当溶液的PH值调到5.97时,甘氨酸主要以两性离子存在。此时甘氨酸分子中正负电荷相等,净电荷为0,不显电性,因此,5.97就是甘氨酸的等电点,即PI=5.97。 当氨基酸处于等电状态时,由于静电的作用,此时氨基酸的溶解度最小,容易沉淀(正负电荷相等,分子之间通过静电引力而结合成集聚体而易于沉淀)。由此,我们可以用调节溶液pH值的方法(即等电点法),使某一氨基酸大量沉淀而达到分离制备的目的。例如在味精生产中常采用等电点法使谷氨酸从发酵液中沉淀出来,只要调节发酵液的pH值至谷氨酸的等电点pI=3.22时,谷氨酸就可大量沉淀出来。 一、有关肽的一些基本概念 在蛋白质分子中,氨基酸之间是以肽键相连的。肽键就是一个氨基酸的α- 羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱去一分子水缩合形成的键,又称为酰胺键。 氨基酸之间通过肽键联结起来的化合物称为肽(peptide),其实就是一种酰胺化合物。两个氨基酸形成的肽叫二肽,三个氨基酸形成的肽叫三肽……,以此类推。十个氨基酸形成的肽叫十肽,一般将十肽以下称为寡肽(oligopeptide),以上者称多肽(polypeptide)或称多肽链。50个氨基酸以上,有特定的构象,就被称为蛋白质。组成多肽链的氨基酸在相互结合时,失去了一分子水,与原来的相比,分子稍有残缺,因此把多肽中的氨基酸单位称为氨基酸残基(amino acid residue)。 肽链结构中有主链和侧链之分,主链骨架是指除侧链R以外的部分。
在多肽链中,肽链的一端保留着一个自由的α-氨基,另一端保留一个自由
第三节 蛋白质的分子结构
一、 蛋白质的一级结构
定义:蛋白质的三级结构是建立在二级结构的基础上的。二级结构的基础上(包括超二级结构和结构域)再进一步盘曲或折迭形成含主链和侧链在内的具有一定规律的紧密的近似球形的专一性的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构。
1、a.卵清蛋白、b.β-乳球蛋白和c.糜蛋白酶原的pI分别为4.6、5.2和9.1。指出在下述pH下,它们在电场中向阳极、阴极移动还是不动?①a在pH5.0②b在pH5.0和7.0③c在pH5.0、9.1和11?
对于真核生物,DNA主要存在于核的染色质中(细胞分裂时期除外),极少量的存在于核外,如线粒体、叶绿体。核内的DNA通常与组蛋白结合,以染色质的形式存在。
核酸中的戊糖有核糖(ribose)和脱氧核糖(deoxyribose)两种,分别存在于核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸中。 |